Fiche 94. Activation des acides aminés par les ARNt et les synthétases spécifiques

Au cours de la traduction, ce sont les ARNt qui transportent les acides aminés nécessaires jusqu’au site de la biosynthèse des protéines sur le ribosome.
La charge d’un acide aminé sur un ARNt est une étape particulièrement importante. Elle doit être précise afin d’éviter des erreurs d’incorporation dans la chaîne protéique au cours de la traduction. L’attachement d’un acide aminé sur un ARNt implique la formation d’une liaison ester entre le groupe carboxyle de l’acide aminé et le groupe hydroxyle à l’extrémité 3’ de l’ARNt. L’énergie de cette liaison sera ensuite utilisée pour la formation de la liaison peptidique.
Les aminoacyl-ARNt synthétases sont des enzymes qui lient chaque acide aminé sur l’extrémité 3’ des ARNt appropriés. Ces enzymes ont une double spécificité : elles reconnaissent spécifiquement un acide aminé et elles reconnaissent spécifiquement l’ARNt non chargé correspondant. Il existe une vingtaine d’aminoacyl-ARNt synthétases, chacune attache un seul acide aminé à 1 ou plusieurs ARNt (figure 1).La réaction se déroule en deux étapes et consomme de l’ATP. L’aminoacyl-ARNt synthétase hydrolyse un ATP en AMP (liaison riche en énergie) puis active l’acide aminé en liant sa fonction acide avec la fonction acide du phosphate α de l’AMP (liaison anhydride mixte riche en énergie). Le pyrophosphate est aussitôt détruit par une pyrophosphatase. L’acide aminé ainsi activé est ensuite transféré avec sa liaison riche en énergie sur une une fonction hydroxyle de l’ARNt avec départ d’AMP…