Fiche 174. Propriétés des protéines membranaires intégrales

La figure 1 montre les différents types de protéines intégrales (ou intrinsèques). Certaines sont transmembranaires avec un segment (type 1 en hélice α), avec plusieurs segments (type 2 en hélices α), en tonneau β (type 3 en feuillets β), ou encore avec une hélice α ancrée dans la zone hydrophobe d’un des feuillets phospholipidiques (type 4).
Tous ces types de protéines ne peuvent être isolés qu’après dissociation de la membrane par les agents solubilisants comme les détergents qui sont des petites molécules amphipatiques avec une tête polaire hydrophile et une queue hydrophobe. Ils se distinguent des phospholipides à la fois par leur structure (deux chaînes hydrophobes pour les phospholipides) et par leur solubilité dans l’eau (solubilité × 10 000 ou plus pour les détergents). De ce fait, on peut établir des courbes de concentration dans l’eau. La figure 2A fait apparaître la notion de CMC (Concentration Micellaire Critique) qui est le seuil de concentration pour lequel les détergents à l’état de monomères sont en concentration saturante et pour lequel au-delà, les détergents s’organisent en micelle (figure 2B). La figure 2C montre le mécanisme d’insertion des molécules de détergent dans une bicouche de phospholipides et la formation de micelles mixtes phospholipides-détergents.
Le tableau 1 rapporte les principales catégories de détergents ; ioniques, comme le SDS (qui est le principal composant des savons actuels) ; non-ioniques ; zwitterioniques (lysoC en comparaison avec PC) ; et anioniques à structure cholestane, comme les sel…